Gli enzimi

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Negli organismi viventi, uomo compreso, avvengono giornalmente una quantità straordinaria di reazioni biochimiche indispensabili per lo svolgimento della vita. Perché possano avvenire i processi di base, gli organismi devono sintetizzare le macromolecole necessarie e per fare questo utilizzano parte dell’energia ricavata dalla demolizione altre macromolecole. Ora, queste reazioni non avvengono per caso, ma devono accoppiarsi chimicamente e farlo in fretta. Ma a temperature come la nostra (37°C), risulterebbero troppo lente. Per incrementarne la velocità, sarebbe necessario un aumento di temperatura ma  ciò è incompatibile per le cellule eppure anche a 37°C avvengono a velocità incredibili.

 

Com’è possibile allora? Semplicemente (ma per modo di dire perché in realtà i processi biochimici sono molto complessi) grazie a molecole dette enzimi, catalizzatori biologici. Siccome questi sono in grado di abbassare la temperatura di attivazione di una reazione, i processi avvengono molto più rapidamente. I primi enzimi scoperti furono quelli che regolano i processi digestivi. Lazzaro Spallanzani (1729-1799) dimostrò che i succhi gastrici degli animali e dell’uomo erano in grado di dissolvere la carne di bue.

Come si caratterizzano? La gran parte degli enzimi sono sostanzialmente proteine, svolgono un ruolo altamente specifico e possono cooperare con molte altre molecole non proteiche, chiamate cofattori. Quando i cofattori sono di origine organica, si parla di coenzima (molte vitamine sono coenzimi), oppure possono essere ioni metallici (zinco piuttosto che ferro). Un enzima senza cofattore viene detto apoenzima, mentre l’unione (chimica naturalmente) fra cofattore e apoenzima determina un oloenzima. Il nome di un enzima generalmente dipende dal tipo di reazione biochimica che catalizza e hanno due desinenze: asi oppure ina (DNA-polimerasi, lipasi, nucleasi, tripsina, trombina, ecc.).

Come fanno gli enzimi ad accelerare le reazioni? Essendo proteine, le reazioni avvengono in base alla forma tridimensionale della molecola. In questo modo possono legarsi con molecole reagenti dette substrato abbassando l’energia di attivazione. La regione dell’enzima che si lega al substrato si dice sito attivo. Gli enzimi agiscono in maniera specifica legandosi al substrato grazie a deboli interazioni (legami elettrostatici, a ponte d’idrogeno, legami idrofobici) con un meccanismo detto chiave-serratura.

Reazioni più veloci ma di quanto? La stragrande maggioranza delle reazioni enzimatiche è praticamente legata alla chimica del carbonio. Semplificando, una reazione che normalmente impiegherebbe 1000 anni per completarsi, con l’intervento degli enzimi avverrebbe 32.000 volte al secondo!

Un farmaco universale come l’Aspirina, per esempio, contiene acido acetilsalicilico, presente nella corteccia e nelle foglie del Salice e noto come antinfiammatorio. L’acido è un inibitore di enzimi quali ciclo-ossigenasi 1-2, in grado di catalizzare sostanze come le prostaglandine, responsabili dei processi infiammatori. Lo scopo è quello di diminuire la produzione di prostaglandine a livello dell’ipotalamo, centro di regolazione della temperatura corporea. Gli enzimi sono suddivisi in classi in base al tipo di reazione. Numero di classificazione a quattro cifre e nome sistematico:

  • Ossidoreduttasi
  • Transferasi
  • Idrolasi
  • Liasi
  • Isomerasi
  • Ligasi

Facciamo un esempio, anche se un po’ complesso. Dalla reazione ATP + D-glucosio si avrà: ADP + D-glucosio 6P. Il nome sistematico sarà: glucoso fosfotransferasi. Il numero di classificazione: E.C.2.7.1.1 cioè 2 indica classe Transferasi, 7 sottoclasse fosfotransferasi, 1 sotto-sotto classe fosfotransferasi con un gruppo chimico detto ossidrilico, 1 è il numero dell’enzima nella sotto-sotto classe.

Negli anni ’70 vennero scoperti nei batteri degli enzimi particolari, chiamati enzimi di restrizione, o tecnicamente endonucleasi di restrizione. Questi sono in grado di riconoscere e tagliare specifiche sequenze di DNA e di costituire un sistema di difesa naturale contro DNA estranei proteggendo da una eventuale infezione virale. Per evitare che il proprio DNA venga attaccato dagli enzimi, i batteri hanno stabilito un sistema di protezione chimico aggiungendo gruppi metilici (basi metilate-CH3) che disattivano la reazione. Si tratta quindi di enzimi di origine batterica in grado di tagliare gli acidi nucleici in punti specifici dove ci sono determinate sequenze di basi.

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